정상적인 인간 신생아 표피 각질 세포는 시험 물질의 존재 하에서 자외선 (UVB)으로 조사되었고, 생산 된 반응성 산소 종 (ROS)의 양은 DCFDA/H2DCFDA- 세포 ROS 보조 키트를 사용하여 평가되었다.

시험 물질이 배양 된 세포에 첨가 될 때 식욕 관련 요인의 분비 촉진 효과를 조사 하였다. 식욕 관련 인자는 알팔리 사를 사용하여 측정되었다. 동시에, 배양 된 세포에 첨가 될 때 시험 물질의 세포 독성을 측정 하였다.

대장균 발현 시스템 : 표적 단백질의 발현 수준을 개선하기 위해, 발현 배양 조건을 조사하고, 결정된 조건에 기초하여, 3L 스케일 및 질량 정제의 발현 배양을 수행하였으며, 이는 최종 정제 된 생성물로서 1 mg을 얻는 데 필요했다. 결과적으로, 이온 교환 크로마토 그래피 및 겔 여과 크로마토 그래피의 크로마토 그램이 개선되었고, 표적 단백질은 예정된 수율로 수득되었다. 또한, 박테리아를 방해하기위한 조건도 조사되었고, 유사한 품질이 향상된 최종 정제 된 생성물의 수율을 더욱 향상시키는 방법을 확립 하였다.
곤충 세포 발현 시스템 : 곤충 세포 발현 시스템에서 5 가지 유형의 단백질에 대한 발현 배양 조건을 조사 하였다. 결과적으로, 불용성 분획에 대한 국소화가 확인되었고, 가용화 조건을 조사 하였다. 또한, 두 가지 유형은 또한 발현 배양과 동시에 비 오티 닐화 될 수 있는지 여부를 조사하였고, 웨스턴 블롯 분석은 이들이 비 오티 닐화임을 확인 하였다.
SPR 분석 : 하나의 정제 된 단백질을 2 개의 리간드를 사용하여 Biacore를 사용하여 SPR 분석에 적용 하였다.

목적은 파지 디스플레이 방법에 의해 장치가 평가 될 선호도를 갖는 펩티드 서열을 식별하는 것이었다. 평가 될 11 가지 유형의기구 각각에 대해, 랜덤 펩티드 서열을 함유/제시하는 파지 라이브러리를 인큐베이션 한 후 반복적 인 세척을이어서, 친 화성을 나타내는 펩티드 서열을 함유하는 파지를 선택 하였다. 이어서, 선택된 파지는 서열 분석 및 친화력을 나타내는 펩티드 서열을 확인 하였다.

셀 서스펜션은 셀이 흐름 채널에 남아 있는지 여부를 평가하기 위해 고객이 제공 한 마이크로 유량 채널 칩을 통해 부어졌다. 총 14 개의 마이크로 유량 채널이 사용되었습니다. 세포를 형광으로 표지하고, 흐름 채널 내의 세포의 형광 이미지를 현미경으로 수득하고 분석 하였다.

지정된 25 가지 유형의 펩티드가 사내에서 합성되었습니다. 또한, 신호 평가 시스템은 루시퍼 라제 활성으로 특정 수용체 ​​신호를 평가할 수있는 리포터 세포를 사용하여 구성되었다. 수용체 길항제 활성은 96- 웰 플레이트에서 시드 된 리포터 세포를 사용하여 25 개의 펩티드에 대한 다단 단계 농도 조건 하에서 평가되었다. 사용 된 평가 시스템은 최고의 목적을 고려하여 Technopro에 의해 고객에게 제안되었습니다.

펩티드가 결합 할 표적 단백질의 어느 부분을 예측합니다. (Freesoftware, 상용 소프트웨어)

단백질에 펩티드의 도킹 및 결합 친화력을 예측합니다. (Freesoftware, 상용 소프트웨어)

단백질 + 펩티드 + 물 시스템의 분자 역학 계산 및 MMGBSA를 사용한 결합 친화력의 예측. (Freesoftware, 상용 소프트웨어)

지정된 화합물의 샘플을 합성 하였다. 그런 다음 다른 반응 조건을 검사 하였다.

기능성 폴리머 재료의 연구 및 개발 방향을 결정하기 위해, 우리는 폴리머 재료와 관련된 기존 바카라 안전 사이트에 대한 벤치 마크 조사를 수행했습니다. 상업용 자료, 특허 및 논문을 조사하고 각 바카라 안전 사이트의 특성을 요약했습니다. 특허 및 논문에서 수집 한 물리적 특성뿐만 아니라 상업적으로 이용 가능한 재료의 카탈로그 값을 매핑 하였다.

포유 동물 세포의 HPRT1 유전자는 현재 개발중인 CRISPR/CAS9 시스템 및 유전자 편집 시스템을 사용하여 유전자 편집 (녹아웃)을 사용했습니다. 이들 세포를 사용하여, 우리는 HAT 분석을 수행하고 돌연변이 체 발생 빈도를 CRISPR/CAS9 시스템의 유전자 편집 효율과 개발중인 시스템과 비교했다.

특정 세포 유형을 다양한 키트 등을 사용하여 인간 혈액 표본으로부터 분리 한 다음, 개발중인 측정기구를 사용하여 세포를 측정하고 데이터를 얻었다. FTE로서 우리는 FTE를 계속 수행하여 계약자의 요청에 따라 선택된 셀 유형을 유연하게 변경했습니다.

시험 물질이 청색광에 대한 보호 효과가 있는지 조사하기 위해 정상적인 인간 성인 피부 섬유 아세포 및 정상적인 인간 성인 표피 유래 각질 세포를 사용하여 LED 조사 실험을 수행 하였다. LED 조사 하에서 세포 증식 및 사이토 카인 생성에 대한 시험 물질의 효과를 조사 하였다.

식품 성분에서 추출한 5 개의 별도의 분획이 보습 효과를 나타낼 수 있는지 조사하기 위해, 콜라겐 생산에 대한 정상적인 성인 피부에서 유래 한 섬유 아세포의 효과는 배양 상청액을 사용하여 ELISA에 의해 조사되었다.

암 면역 요법에서 활성 성분을 함유하는 미세 입자 제제를 제조하고, 생성 된 미세 입자 제형을 다양한 분광법 (UV-Vis Spectrometry, HPLC, DLS 등)을 사용하여 분석 하였다. 제조 된 미세 입자 제조는 또한 배양 된 세포에 도입되었고 시험 관내에서 평가되었다.
FTE로서 계약자의 요청에 따라 테스트 조건이 지속적으로 변경되었습니다.

관심 단백질에 대한 최적의 저장 조건을 선택할 목적으로, 다양한 완충제 및 첨가제의 존재하에 안정성은 차등 스캐닝 형광 측정 (DSF) 바카라 안전 사이트을 사용하여 검증되었다. 분석의 첫 번째 단계로서, 단백질은 다양한 pH, 염 농도, 염색 등을 갖는 96 개의 조건 하에서 완충제로 희석되었고, 각 조건 하에서 변성 온도 (TM)는 온도 상승에 대한 형광 강도의 변화에 ​​기초하여 결정되었다. 두 번째 단계로서, 단백질을 완충액 1 조건으로 희석시키고, 이는 TM에 기초하여 가장 안정적인 것으로 결정되었고, 96 첨가제를 추가하여 첫 번째 단계에서와 동일한 방식으로 TM을 결정했다. 시험 결과는 4 가지 조건 하에서 첨가제의 존재 하에서 완충액 단독에 비해 TM이 증가했으며, 따라서 후보 저장 조건으로 제안되었다.

ai 소개 컨설팅 구조 생성 (소분자 및 펩티드)과 단백질 사이의 상호 작용 점수와 관련하여 모델링 소개에서 도와줍니다.

특허의 참조, 중합체 A 유도체 합성 방법을 조사하고 합성 하였다.

우리는 백서, 보고서, 연구 및 개발 전략, 논문 및 특허와 같은 바카라 안전 사이트 문헌, 각 회사의 연구 및 개발 동향과 같은 공개 정보를 조사했습니다. 우리는 폴리머 재료의 현재 문제와 향후 요구를 조직했으며 연구 개발을 목표로 할 응용 프로그램을 제안했습니다.

멜라닌 생산 억제의 효과는 멜라닌 세포에 식물 추출물을 첨가하고 멜라닌의 양을 측정함으로써 평가되었다.

계약자는 현재 개발중인 임상 검사 장비를 제공하고 설치하고 SOP를 유지하고 인공 혈액을 사용하여 해외 응용 프로그램에 대한 데이터를 얻었습니다.

항체 약물의 발달에서, 발현 벡터, 발현 방법 및 정제 방법을 개선하여 불안정한 구조로 표적 단백질을 성공적으로 정제 하였다. 원료 (배양 상청액)는 응집체를 함유하는 기타 오염 물질 단백질을 함유하는 것으로 관찰되었으며, 겔 여과에 의해이 제거를 수행하는 것이 제안되었다. 그러나, 겔 여과 단계는 예상보다 많은 원료를 필요로하며, 제출할 정제 된 항체의 농도가 낮아지고, 표적 단백질의 분해가 실제 겔 여과 단계에서 관찰되어 표적 단백질을 제출할 수 없게한다. 따라서, 표적 단백질 사량 체를 정제하는 새로운 방법이 조사되었다. 결과적으로, 우리는 친화력 정제 및 용리 조건 동안 사용 된 컬럼, 응집체의 후속 분해를위한 방법 및 투석에 의해 오염 물질 단백질을 제거하는 방법을 성공적으로 개발하고, 고도로 농축 된 정제 단백질을 제출할 수 있었다. 또한, 재조합 항체는 극도로 불안정한 것으로 밝혀졌으며, 이는 그 구조를 개선하는 것으로 제안되었다.

수용성 다당류를 특정 버섯으로부터 추출하고 표적 다당류를 다양한 크로마토 그램 및 침전 방법을 사용하여 정제 하였다. 정제 된 다당류에서 발견 된 기능적 그룹은 유기 합성 방법을 사용하여 도입되었다.

시험 물질은 인간 IPSC 뉴런에 적용되었고 세포 외 작용 전위의 변화는 마이크로 전극 어레이 MEA를 사용하여 측정되었다. 중추 신경 독성의 프로파일은 인공 지능 AI 및 다변량 분석에 의해 다양한 신경 작용제를 사용하여 평가되었다. 또한, 표적 이온 채널/수용체 추정은 인공 지능 AI를 사용하여 수행되었다.

퍼 옥시 다제-표지 된 항체를 사용한 단백질 흡착 시험을 7 개의 상이한 기질에서 수행 하였다. 각각의 기질 절단으로 1cm 정사각형으로 절단 된 것을 각각의 24- 웰 플레이트에 넣고, 항체 용액에 침지시켰다. 4 가지 유형의 담그는 시간이 설정되었고, 각 담금 시간 동안의 단백질 흡착량을 측정 하였다.

예측 도구를 확인하기 위해 예측 된 값과 측정 된 값과 다양한 설명자의 차이 간의 관계를 조사합니다.
조사하려면, 공개 데이터베이스에서 얻을 수있는 모든 설명자는 얻어야하지만 데이터 형식은 각 데이터베이스에 대해 다르며 숫자 및 설명 데이터를 추출하는 작업은 복잡하므로 구성되고 시각화됩니다.

지정된 레시피를 사용하여 무기 유기 하이브리드 코팅 제의 실험실 규모 합성의 두 배치를 수행 하였다.

표면 처리 처리 바카라 안전 사이트에 대한 광범위한 지식을 바탕으로, 우리는 중합체 물질의 표면 처리에 관한 바카라 안전 사이트 상담에 응답했습니다. 일주일에 한 번 회의에서 간단한 바카라 안전 사이트 설문 조사를 바탕으로 재료와 프로세스가 제안되었으며 계약자의 실험 결과에 대한 권장 사항이 이루어졌습니다.

4 가지 유형의 시험 물질이 햄스터 피지 세포 배양 시스템에 추가되었고, 그 후 피지 합성의 양은 520 nm의 파장에서 오일 레드 O 염색 및 흡광도에 의해 평가되었다.

벡터 플라스미드는 복합체를 형성하는 대장균에서 3 가지 유형의 인간 유래 단백질을 발현하도록 구성되었다. 이들은 대장균에 도입되었고 이종 트리머로 공동 발현되었다. 단일 피크 고순도 삼량 체 단백질을 니켈 친화도 정제, 음이온 교환 컬럼 정제 및 겔 여과 크로마토 그래피에 의해 정제 하였다.

측정 기기의 성능을 평가할 목적으로, 테스트 계약자가 제공 한 인간 표본은 지정된 측정 기기를 사용하여 측정하고 데이터를 수집했습니다. 또한, 데이터를 수동으로 측정하고 유세포 분석법에 의한 마커 측정 및 분석을 수행하고 결과를 제출 하였다.

실시간 PCR 프로브는 3 종을 구체적으로 탐지하고 10 개 이상의 다른 종을 감지하지 않도록 설계되었습니다. 구축 된 프로브, 프라이머 및 주형 DNA를 사용하여 실시간 PCR (QPCR)을 수행하여 3 종의 관심이 검출되었음을 확인 하였다.

목적은 마우스 중간 엽 줄기 세포 (MMSC)로 감염하여 6 가지 유형의 인간 단백질 유전자를 발현하고 단백질의 발현을 확인하는 것이었다.
Sendai 바이러스는 시험 계약자에 의해 제공되었으며 배양 된 MMSC, 바이러스 감염 및 발현 분석을 수행 하였다.
첫째, 24 개의 웰 플레이트에서 배양 된 MMSC는 3 및 10의 MOIS에서 EYFP 발현 대조 Sendai 바이러스로 감염되었고, 감염 조건을 조사 하였다. 세포를 바이러스가없고, 핵을 Hoechst로 염색하고, EYFP의 발현을 지표로 사용하여 공 초점 이미지 세포 계수 CQ1을 사용하여 감염 효율을 분석 하였다. 성장률도 측정되었습니다.
다음으로, 6 가지 유전자의 관심 유전자를 발현하기위한 Sendai 바이러스는 MMSC에 감염되었고, 약물 선택 후, 발현 된 단백질에 대한 항체를 사용하여 CQ1 및 유세포 분석기를 사용하여 발현 분석을 수행하고, 세포막 및 세포 내 세포에서 발현되었음을 확인 하였다.

과일 종자 추출물의 특정 구성 요소는 역상 HPLC를 사용하여 정량화되었습니다. 또한, 추가 화학적 분석을 위해 성분을 98% 이상으로 정제 하였다.

NGS 분석을 시운전하여 얻은 데이터를 사용하여 클러스터링과 같은 보조 분석 및 시각화가 수행됩니다.

애정 화합물은 상업적으로 이용 가능한 제품으로부터 추론되었고, 합성 경로를 검색하고 합성을 수행 하였다.

우리는 식물-유래 기능성 단백질에 대한 추출 및 정제 방법 및 기능적 평가 방법에 대한 정보를 위해 문헌 및 특허를 조사하고 제공했습니다.

시험 물질의 생리적 활동을 평가하기위한 시스템 I는 세포 A의 증식 활동을 지수로 사용하여 구성되었다. 시드 세포의 수, 시험 물질 첨가의 농도 및 배양 기간을 조사하고, 이들 각각에 대한 최적의 조건을 결정 하였다. 또한, 시험 물질 II의 생리 학적 활성을 평가하기위한 시스템은 세포 B의 효소 활성을 지수로서 구성하여 구성되었다. 시드 세포의 수, 시험 물질 첨가의 농도 및 배양 기간을 조사하고, 이들 각각에 대한 최적의 조건을 결정 하였다.

단백질 A- 단백질 B 결합을 HTRF에 의해 측정 한 분석 시스템을 구성하기 위해, GST- 표지 된 단백질 A를 대장균 발현 시스템에서 발현하고 정제 하였다. 정제 된 단백질 A를 다양한 완충제에 용해 시켰으며, 상업적으로 이용 가능한 단백질 B와 결합하여 HTRF에 대한 반응 조건을 최적화하고, HTS 구현의 전제에 기초하여 분석 시스템을 확립 하였다.

피부 섬유 아세포의 노화 모델이 생성되었고, 표적 유전자 발현 수준은 실시간 PCR (QPCR)에 의해 정상 세포와 비교되었다.

버섯을 뜨거운 물로 추출하여 수용성 β- 글루칸을 정제했습니다. 유기 합성 바카라 안전 사이트을 사용하여 수득 된 β- 글루칸에 포스페이트 그룹을 도입하고, 도입 된 인산염의 양을 계산하고 제출 하였다.

장치에 고정 될 두 가지 유형의 단백질을 온도 조건 하에서 14 일 동안 저장 하였다. 저장 공정 동안 시간이 지남에 따라 각 단백질의 활성 감소에 이어 ELISA 및 알려진 효소 활성 측정 시스템이 뒤 따랐다. 시험에 사용 된 온도 조건은 24 시간 사전 테스트를 사용하여 Arrhenius 플롯에 의해 결정되었다.

제조업체의 다른 바이오 폴리머 분석 컬럼의 검증 된 호환성.
기준 물질을 사용한 분리 능력의 차이를 확인한 후, Biopolymer 시편을 컬럼 간의 차이를 평가하기 위해 분석과 동시에 분류 하였다. 또한, 분별 된 샘플의 용리량은 분광 바카라 안전 사이트에 의해 계산되었고, 컬럼 간의 흡착 양의 차이를 비교 하였다.

이 연구의 목적은 계약자가 화학 반응 제어에 관한 장비의 효과를 확인하는 것이 었으며, 새로운 반응 시스템을 구성하기 위해 조사를 수행했습니다.

우리는 기능성 식품 알림에 필요한 관심있는 기능 성분의 임상 시험에 관한 문헌을 조사했습니다.

어류 세포에서 표적 단백질을 발현하는 9 가지 유형의 플라스미드 벡터를 설계 및 준비하고 제출했습니다.

HTRF에 의한 단백질 A- 핵산 B 상호 작용을 측정하기위한 분석 시스템에서 처음 선택된 1,600 유형의 억제 적 후보 화합물에 대한 억제 효과의 농도 의존성을 조사하기 위해 HTRF는 1536- 웰 플레이트를 사용하여 각 화합물을 16 수준으로 분배 하였다.

Phage/Escherichia Coli 라이브러리 제공 및 항원 (라이브러리 및 항원의 9 가지 조합이 있음) 및 항원에 반응하는 항체를 발현하는 파지가 농축되었다. 농축 공정 동안 항원에 대한 반응성은 ELISA를 사용하여 평가되었고, 각 과정에 대한 라이브러리는 플라스미드 DNA로서 제조되었다.

His-TAG 표지 된 단백질 A를 세포 추출물과 혼합 한 후, 단백질 A를 니켈-파로 로스 비드로 당겨 하였다. 풀다운 비드 추출물은 SDS-PAGE에 의해 수행되었고, 단백질 A와 상호 작용하는 것으로 생각되는 단백질 B 및 단백질 C에 대한 항체를 사용하여 웨스턴 블 롯팅을 수행하여 단백질 A, B 및 C의 물리적 상호 작용을 분석 하였다.

1 인 노력 FTE 시험으로서, 다음 내용은 계약자의 요청에 따라 수행되었습니다.
① 파지 디스플레이에서 패닝 과정 및 농축 공정을위한 라이브러리 DNA 준비; cell 세포로부터의 항체 유전자의 클로닝 및 플라스미드 벡터 제조; Hybridomas의 배양 상청액으로부터의 항체의 간단한 정제 및 순도 확인

20KB)는 플라스미드 (바이러스 벡터 플라스미드)로 구성되었다. 그 후, 효모로부터 DNA를 추출하고,이를 사용하여 대장균을 형질 전환시키고, 바이러스 벡터 플라스미드를 추출하고 정제 하였다.

면역 글로불린 중쇄 및 경쇄의 가변 영역을 제공된 래트 세포 RNA (cDNA)로부터 증폭시켜 각 가변 영역의 서열을 확인 하였다.

정상적인 인간 신생아 표피 각질 세포를 시험 물질의 존재하에 과산화수소에 첨가하였고, 중간 교체 후, 과산화수소의 세포 투과성을 DCFDA/H2DCFDA- 세포 ROS 암살 키트를 사용하여 평가 하였다.

정상적인 인간 신생아 표피 각질 세포는 시험 물질의 존재 하에서 자외선 (UVB)으로 조사되었고 생성 된 프로스타글란딘 E2 (PGE2)의 양은 ELISA를 사용하여 평가되었다.

단백질 흡착 시험, 내 독소 검사 및 세포 접착 시험이 제공된 9 가지 유형의 인큐베이션기구 각각에 대해 수행되었다.

4 가지 유형의 프로브 및 하나의 양성 대조군 프로브를 준비하고, 게놈 DNA 1 시편에 대해 남부 블롯 분석을 수행하고, 4 가지 유형의 프로브를 검출 할 수 있는지 여부를 평가함으로써 검출을 평가 하였다. 두 가지 유형의 프로브에 대해, 게놈 DNA에는 상응하는 서열이 없으므로, 상응하는 플라스미드를 게놈 DNA에 혼합하여 플라스미드로부터 유래 된 신호를 검출 하였다.

신호 A에 반응하는 서열의 제어하에 인간 분비 알칼리성 포스파타제 (SEAP)를 발현하는 플라스미드 벡터는 포유 동물 세포에서 구성되었다. 플라스미드는 세포에 도입되었고, 안정적으로 도입 된 세포가 확립되었다. 확립 된 세포를 자극하여 신호 A를 활성화시키고 분비 된 SEAP의 활성을 형광 측정에 의해 평가 하였다.

신경 세포 및 성상 세포를 마우스 뇌 피질로부터 분리하고 공동 배양 하였다. 시험 물질을 첨가 한 후 다양한 대사 수준을 측정하고 이들이 대사 평가 시스템으로서 기능 함을 확인 하였다.

표적 펩티드를 인식하는 앱 타머를 SELEX를 사용하여 스크리닝하고, 기본 서열을 차세대 시퀀싱에 의해 결정 하였다.

일부 암에서는 단백질 D의 발현 및 세포막에서 D에 대한 수용체 인 막 단백질 A의 양이 증가된다. 세포막에서 막 단백질 A의 발현 수준을 정량화하는 방법을 확립하기 위해, 세포막의 단백질을 비 오티 닐화하고 비 오티 닐화 된 단백질을 아비딘 비드에 의해 풀려 하였다. 웨스턴 블 롯팅에 의해 당겨진 비 오티 닐화 단백질에서 A를 검출하고 세포막에서 막 단백질 A의 풍부 비율을 측정하기위한 방법을 확립 하였다. 이 분석은 30 개의 암 세포주에서 수행되었다. 단백질 D의 발현은 또한 이들 암 세포주에서 검사되었다.

막 단백질 A의 발현을 억제하기 위해 렌티 바이러스 발현 shRNA를 생성 하였다. 막 단백질 A가 제조 된 렌티 바이러스로 세포막에서 고도로 또는 덜 발현되는 6 개의 세포주를 제조 한 세포를 발현하는 세포를 선택 하였다. 각 암 세포의 증식에 대한 막 단백질 A의 녹다운 효과를 조사 하였다.

단백질 X의 티로신 인산화 수준은 결장 또는 폐암으로부터 유래 된 세포주에 대해 웨스턴 블롯에 의해 분석되었다. 또한, shRNA 발현에 대한 렌티 바이러스를 유전자 X를 무너 뜨리기 위해 준비되었다. 각 암 세포주의 앵커리지-독립적 성장에 대한 유전자 X의 녹다운 효과를 조사 하였다.

근육 발달 및 성장에 대한 시험 물질의 영향을 조사하기 위해 C2C12 세포 분화에 미토콘드리아 함량의 변화의 영향을 조사했습니다.

폐와 간에서의 세포 사망은 특정 질병의 원인으로 생각됩니다. 목표는 세포 사멸을 유발하는 데 관여하는 유전자 X의 발현을 억제하는 약물을 개발하는 것이 었습니다. HEK293 세포를 사용하여, siRNA 및 안티센스 올리고 서열을 비교하고 QPCR 및 웨스턴 블 롯팅에 의해 선택 하였다. 2) 폐 및 간으로부터 유래 된 세포주 및 1 차 배양 물을 사용하여 유전자 X 발현이 증가한 세포 사멸 유발 시스템을 확립 하였다. 시스템을 사용하여, 우리는 ①에서 선택된 siRNA 및 안티센스 올리고가 세포 사멸 유도와 관련된 기능을 억제 할 수 있는지 여부를 조사했다.

인간 효소의 번역 후 변형에 대한 화합물의 효과를 조사하기 위해, 플래그-태그 융합 단백질을 포유 동물 부동 세포에서 발현, SDS-PAGE에 의해 분리 된 친 화성 정제 및 표적 단백질의 밴드를 절제하고 제출 하였다.

식품 성분에서 추출한 5 개의 별도의 분획이 혈관 기능을 개선하는 효과를 나타낼 수 있는지 조사하기 위해, 인간 제대 정맥 내피 세포에서의 NO 생산 효과는 Griess Reagent를 사용하여 측정되었다.

세포를 개발중인 세포 배양 관련 생성물을 사용하여 배양하고 세포 증식을 WST 분석을 사용하여 세포 독성을 평가하여 측정 하였다.

과일 유래 성분의 단백질 응집 작용의 농도 의존성은 우유를 사용하여 평가되었다. 또한, 관련 성분의 생리적 활동에 대한 우유 첨가의 효과를 평가 하였다.

수용체가 아민 커플 링에 의해 센서 칩의 표면에 고정 된 후, 다양한 리간드와의 상호 작용을 분석하고, 연관 속도 상수 KA 및 해리 속도 상수 KD를 계산 하였다.

단백질은 계약자의 발달과 활용되었고, 컨쥬 게이션 조건 하에서 단백질의 컨쥬 게이션 속도 및 안정성을 분석 하였다.

293 기반 세포로 FAB 항체 중장 및 경쇄 발현 벡터를 제조 한 후, 배양 상청액으로 분비 된 재조합 팹 항체의 발현을 조사 하였다. 발현 된 재조합 팹 항체를 친 화성 크로마토 그래피에 의해 정제 하였다.

GPCR은 밀 생식 세포가없는 단백질 합성 시스템을 사용하여 리포좀의 존재하에 합성되었다. 리포좀에 매립 된 GPCR을 원심 분리에 의해 조잡하게 정제 한 다음, GPCR을 계면 활성제로 가용화시켰다. 이 바카라 안전 사이트은 계약자가있는 상태에서 테스트를 수행하여 이전되었습니다.

녹조류에서 발견되는 특정 글리콜 지질이 정제되었습니다. 유기 용매로 추출한 후, 엽록소와 같은 오염 물질을 여러 단계의 크로마토 그래피에 의해 조잡하게 정제 한 다음, 역상 HPLC 컬럼에서, 특정 지질 사슬을 갖는 하나의 당질 지질 성분을 95% 이상의 순도로 정제 하였다.

특정 세포로 분화 될 때 마커 단백질을 배양 배지로 분비하는 인간 중간 엽 줄기 세포 (MSC)가 수행되었다. 렌티 바이러스는 세포 유형-특이 적 활성 및 분비 알칼리성 포스파타제의 단위를 갖는 프로모터로 제조되었다. MSC로 감염된 후, 바이러스에 감염된 세포를 약물 선택에 의해 분리 하였다.

표적 단백질 및 300 아미노산 변이체의 분자 결합 도메인은 밀 생식 세포가없는 단백질 합성 시스템을 사용하여 제조되었다. 그의 태그 및 형광 단백질을 첨가함으로써 합성 된 재조합 단백질을 니켈 친화도 크로마토 그래피에 의해 정제하여 표적 분자와의 결합 기능을 평가 하였다.

중앙 독성 및 신경 기능의 표현형은 시험 물질 및 인간 IPSC 뉴런에 적용하고 인공 지능 AI를 사용하여 얻은 데이터를 기반으로 한 인공 지능 AI를 사용하여 평가됩니다.

시험 물질 및 양성/음성 대조군 화합물을 갖는 인간 IPSC 뉴런에 작용하여 얻은 데이터는 인공 지능 AI를 사용하여 분석하여 중심 독성 프로파일을 평가 하였다. 또한 이미 얻은 동물 검사 결과와의 상관 관계를 확인했습니다.

8 개의 세포 배양 기질을 n = 3에서 제조하고, 섬유 아세포를 기질의 존재하에 1 일 내지 2 주 동안 24- 웰 플레이트를 사용하여 배양 하였다. 배양 후, MTT 분석을 수행하여 세포가 기질에 부착되어 있는지 평가 하였다.

단백질 합성이 C- 말단 His- 태그 형 형광 단백질 및 단백질의 N- 말단에서 단백질 도메인을 밀 생식 세포가없는 단백질 합성 시스템을 사용하여 융합시킨 각각의 단백질에 대해 수행되었다. 합성 단백질을 Ni-NTA 친화도 정제를 수행 한 후 수축자에 의해 지정된 농도로 농축 하였다. 표적 단백질의 여러 mg을 준비하고 연구 계약자에게 제출 하였다.

설치류 피질 세포 및 인간 IPSC 뉴런을 사용하여 데이터를 비교하여 이온 채널, 신경 관련 수용체 및 GPCR에 작용하는 양성 대조군 화합물을 비교 하였다. 작용 및 신경 기능의 지점은 인공 지능 AI를 사용하여 분석하여 평가되었습니다.

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시험 물질 및 대조군 화합물과 함께 인간 IPS 세포 유래 뉴런 (IPSC 뉴런)에 작용함으로써 얻은 신경 작용 데이터 및 인공 지능 AI를 사용하여 중추 신경계 독성 프로파일을 평가 하였다. 먼저, IPSC 뉴런을 MEA (마이크로 전극 어레이) 플레이트에서 배양하고 네트워크 버스트의 세포 외 전위를 측정 하였다. 또한, 측정 된 데이터로부터 계산 된 전기 파라미터를 사용한 다변량 분석은 테스트 물질의 매개 변수에 미치는 영향을 검사하고, 시험 물질의 경련 유발 전위의 평가 및 작용 메커니즘의 평가를 수행 하였다. 인공 지능 AI 분석에서, 제어 화합물의 신경 활동 래스터 플롯으로부터의 이미지 인식을 사용하여 특징 수량을 식별하고, 패턴 인식을 수행하고, 알고리즘을 쌓아 학습 AI를 생성 하였다. 시험 물질 데이터는 독성 예측 및 행동 예측 메커니즘을 수행하기 위해 학습 AI에 적응되었다.

시험 물질의 효능을위한 시스템은 질병 유발 유전자에서 돌연변이를 갖는 인간 IPSC 뉴런을 사용하여 구성되었다. 세포를 배양하여 시간이 지남에 따라 원인 유전자, 신경 마커 및 이들의 유전자의 발현을 분석 하였다. 또한, 신경망의 행동 전위의 변화는 다변량 분석에 의해 검사되어 테스트 시스템을 최적화 하였다.

이전 연구에서 인간 IPSC 뉴런 질환 모델에 대한 시험 관내 평가 시스템을 구성 한 후, 본 연구에서는 신경 네트워크에서 행동 전위의 신경 기능을 사용하여 시험 물질의 효과를 평가 하였다. 질병 IPSC 뉴런 모델 및 건강한 뉴런의 뉴런 기능을 비교했으며, 다변량 분석 및 인공 지능 AI를 사용하여 질병 상태 개선에 대한 시험 물질의 효과를 평가 하였다.

신경로드 어레이 측정은 유전자 편집에 의해 표적 유전자의 발현이 감소 된 신경계 질환 모델에서 IPSC 뉴런 (돌연변이 균주)을 사용하여 수행되었으며, 신경 활성은 전기 생리 학적 파라미터에 기초한 다변량 분석에 의해 확인되었고, 유전자 표현 및 신경 표현의 특성을 포함하여 신경 활성이 확인되었다. 다음으로, 돌연변이 체 균주를 사용하여 시험 물질 (핵산 화합물)의 효과를 평가하고, 표적 유전자의 발현을 정상화하고 시냅스 기능을 개선 하였다.

원유 분획은 관심있는 단백질을 발현하는 포유 동물 세포 펠릿으로부터 초 원심 분리에 의해 제조되었다. 표적 막 단백질을 계면 활성제를 사용하여 조상 분획으로부터 가용화하고, 가용성 분획을 초 원심 분리에 의해 제조 하였다. 가용성 분획은 친 화성 정제 였고, 마지막으로 0.2 mg의 세포막 단백질을 세포 펠렛을 발현하는 200 mL 스케일로부터 제조 하였다.

밀 생식 세포가없는 단백질 합성 시스템을 사용하여 여러 유형의 막 단백질을 합성 하였다. 합성은 각각 하나의 반응에 대해 투석 층상 방법 (2.5 mL)에 의해 수행되었다.
합성 막 단백질을 단백질 리포좀 제조 후 계면 활성제로 가용화시켰다. 가용화 된 원심 분리 상청액을 사용하여 태그 친화도 정제를 수행하고, 혼합물을 겔 여과 크로마토 그래피에 의해 주어진 완충제로 대체 하였다.

EF-1α 프로모터의 제어하에 형광 단백질을 발현하는 발현 카세트는 연구 계약자가 제공 한 인간 IPS 세포에서 AAVS1 Safe Harbor에 도입되었다. 본 발명자들은 IPS 세포의 약물 선택 농도를 조사하고, 발현 벡터를 구성하고, IPS 세포 (Lipofection, electroporation)로 형질 감염되는 방법을 조사하고, 표적 유전자를 IPS 세포에 도입하고, 형광 관찰에 도입하고, PCR에 의한 표적 유전자 유전자에서 발현 카세트의 도입을 확인 하였다.

특정 프로모터 서열에 연결된 발현 카세트 (플라스미드)가 생성되었고, 프로모터 활성 (형광 단백질의 발현)을 HEK293 세포에서 확인 하였다. 발현 카세트는 인간 IPS 세포에서 AAVSAAVS1 Safe Harbor에 도입되었고, 약물 선택 후, 표적 영역으로의 발현 카세트의 도입을 PCR에 의해 확인 하였다.

인간 IPS 세포와 분화 된 장 상피 세포를 대회 전기 저항 (TEER) 값에서 배양하고 시험에 사용 하였다. 장벽 능력을 갖는 세포로부터 단백질을 추출하였고, 웨스턴 블 롯팅은 장 막 투과에 관여하는 유전자가 발현되었음을 확인 하였다. 투과성 시험에서, 시편을 각각 n = 3, 2 농도에서 정점 또는 기저 측면에 첨가 하였다. 샘플을 첨가 한 후 24 시간 후 정단 쪽 및 기저 측면의 배지를 수집하고, 배지에서의 샘플 농도를 ELISA에 의해 측정 하였다. PAPP 값은 측정 된 데이터로부터 계산되어 보고서에 제출되었습니다.

양성 대조군 microRNA (miRNA)는 시험 시스템에 문제가 없음을 확인하기 위해 사용되었고, 시험 물질로 처리 된 표본으로부터 엑소 좀 (세포 외 소포 (EV))를 분리하여 RNA를 제조하고, 특정 EV miRNA를 실시간 PCR (qPCR)에 의해 분석 하였다. 생성 된 CT 값을 시험 물질로 처리하지 않은 음성 대조군 시편과 비교하였고, 경향은 EV miRNA (시험 물질에 의한 EV 생산 강화)를 증가시키는 것으로 밝혀졌다.

2 개의 단백질로 구성된 복합체는 겔 여과 크로마토 그래피에 의해 정제되어 결정화를위한 샘플을 제조 하였다. 균일 성을 동적 광 산란 (DLS)에 의해 평가하여 품질이 결정화에 적합하다는 것을 확인 하였다.

결정화에 적합한 고순도 샘플을 제조 할 목적으로, 발현 플라스미드 벡터는 고객이 제공 한 유전자 정보에 기초하여 준비되었다. 재조합 헴-함유 단백질의 발현 조건을 대장균 발현 시스템을 사용하여 검사하고, Ni-column을 사용하여 소규모 정제를 수행 하였다.

N- 말단에 첨가 된 2 개의 TAG를 갖는 플라스미드 벡터 발현 단백질을 구성하고, 대장균 발현 시스템을 사용하여 발현 조건을 검사하고 최적화 하였다. 불용성 분획으로 수득 된 표적 단백질을 가용화하고, IMAC를 사용하여 조잡하게 정제 한 다음, 단계 투석으로 다시 폴트 하였다. 재 폴드 샘플을 비 오티 닐화하고, 절단 된 또는 처리되지 않은 샘플을 겔 여과 크로마토 그래피에 의해 정제하여 고순도 샘플을 수득 하였다.

막 단백질 복합체는 고객이 제공하는 냉동 동물 조직으로부터 정제되었다. 동물 조직은 폴리 트론을 사용하여 파괴되었다. 막 분획을 고속 원심 분리 및 초 원심 분리에 의해 분쇄 된 용액으로부터 분리하고, 계면 활성제를 사용하여 가용화 하였다. 가용화 된 샘플을 친 화성 컬럼을 사용하여 정제하여 고도의 순도 막 단백질 복합체를 수득 하였다.

3D 스킨 모델이 사용되었고, 멜라닌 생산을 비교하고 시험 물질의 추가를위한 5 가지 조건과 UV 조사를위한 3 가지 조건을 포함하여 총 15 개의 조건 하에서 연구 하였다.

Pichia pastoris 발현 시스템에서, 표적 단백질이 가장 분비되는 분비 신호 서열을 스크리닝하기 위해 12 개의 상이한 분비 신호 서열이 표적 단백질에 첨가되었다. 최적의 분비 신호 서열을 갖는 발현 균주를 1 L 스케일로 배양하여 표적 단백질을 수득 하였다.

이종 단백질은 Pichia Pastoris 발현 시스템을 사용하여 비밀리에 발현되었다. Mut+ 및 Muts 균주에 대해 고도로 발현 된 클론이 선택되었다. Mut+ 및 Muts 균주는 표적 단백질의 발현에 적합한 배지 및 배양 날짜를 결정하기 위해 4 개의 배지에서 소규모로 배양되었다. 표적 단백질 발현에 적합한 돌질 표현형의 고도로 발현 된 클론을 최적 조건 (중간, 배양 일수) 하에서 1 L 스케일로 배양하였고, 표적 단백질을 함유하는 배양 상청액이 얻어졌다.

Pichia Pastoris 발현 시스템을 사용하여 3 개의 효소를 분비하고 발현시켰다. 표적 고 분비 된 균주는 소규모 배양에 의해 선택되었고, 최적의 유도 조건은 두 가지 유형의 Mut 표현형, 3 가지 유형의 발현 유도 배지 및 유도 배양 일의 수를 조사하여 표적 단백질의 분비가 최대화되는 최적의 유도 조건을 결정함으로써 결정되었다. 최적의 유도 조건 하에서 스케일 업 배양을 수행하고, 고도로 정제 된 표적 효소를 IMAC 정제에 의해 각 배양 상청액으로부터 제조 하였다.

Pichia Pastoris 발현 시스템을 사용하여 두 개의 인간 유래 단백질을 비밀리에 발현했으며, 웨스턴 블 롯팅에 의해 발현이 확인되었다. 고도로 발현 된 균주의 발현 유도 후 배양 시간을 조사하고, 발현 유도를위한 최적 조건을 측정 하였다.

a⇄B의 반응을 촉진하는 돌연변이 체 (18 유형)의 효소에 대해, 우리는 그들이 A⇄B의 반응과 더불어 CATER의 반응을 촉매하는지 여부를 평가했다. 8 개의 돌연변이 체를 대장균 발현 시스템을 사용하여 발현하고, IMAC에 의해 정제 한 후, 효소 반응에 적용한 후, 각각의 돌연변이 체의 촉매 반응을 HPLC에 의한 반응을 질적으로 측정함으로써 평가 하였다.

11 개의 미용 성분의 피지 분비 촉진 또는 억제 효과를 평가하기 위해, 시험 물질을 햄스터로부터 유래 한 배양 피지선 세포에 첨가하고, 세포 당 생산 된 지질 액적의 양을 분석 하였다.

모발 유두 세포에 대한 10 개의 시험 물질의 효과를 조사하기 위해, 유전자 발현 수준 (qPCR) 및 단백질 발현 수준 (ELISA)을 FGF7 및 VEGF-A와 같은 분비 인자에 대해 비교하고 검사 하였다.

지정된 화합물은 계약자가 제공 한 재료에 기초하여 합성되었다.
원료 1 및 원료 2는 특허를 참조하여 5 및 3 단계로 합성되었습니다. 또한, 원료 1 및 원료 2를 기본 조건 하에서 반응하여 지정된 화합물을 합성 하였다.

지정된 소분자 화합물을 합성하고 에스테르 화 하였다.

참조에서, 우리는 아미노 알코올 (50g)의 경로를 검색하고 합성했습니다.

AZOLE 화합물은 FTE 계약에 따라 합성되었습니다.
우리는 또한 스케일 업을 염두에두고 합성 방법을 조사했습니다.

RAFT 중합에 의한 공중 합체의 합성은 계약자가 제공 한 물질에 기초하여 수행되었다. 그런 다음 스케일 업 조건을 검사했습니다.

7-ACA 유도체로부터 3 개의 화합물이 합성되었다. 합성 방법도 탐색하고 연구되었다.

우리는 유기 재료가 제품의 설계 목표를 충족하는 여러 필요한 속성을 충족하는지 여부를 광범위하게 조사했습니다. 제조업체는 기존 및 개발 된 제품에 대한 정보를 수집하여 바카라 안전 사이트 문헌 (일본 및 해외에서 적용되는 논문, 특허)에서 바카라 안전 사이트적으로 가능했는지 여부를 조사했습니다. 설문 조사 당시 (전망 포함) 모든 속성을 충족 시키지는 않았지만 유망한 연구 개발 정보가 있었기 때문에 연구 연구소 및 바카라 안전 사이트 정보를보고했습니다.

폴리머 재료로부터 매우 적은 양의 용기이므로 표준은 허용되지 않습니다. 그들은 용기를 식별하고 싶었지만 계약자는 중합체 물질에 대한 지식이 거의 없기 때문에 어려움을 겪고있었습니다. 따라서, 중합체 물질 및 제조 공정의 혼합 및 바카라 안전 사이트 정보 조사 결과에 대한 풍부한 지식을 바탕으로, 우리는 Eluates 후보자를 나열하고 효과적인 분석 방법을 제안합니다. 우리는 외부 분석 기관에 용기를 식별하기 위해 분석을 요청했으며, 용기 오염 경로는 결과로부터 결정되었습니다.

우리는 특정 성형 제품의 3D 인쇄와 관련된 해외 연구 및 개발 동향에 관한 홍보, 논문, 특허 등을 조사하고 보고서의 재료 및 프로세스의 진행, 문제 및 특성을 요약했습니다.

우리는 조사중인 자료에 대한 연구를 수행하는 연구 기관이 지금까지 인수 한 공공 연구 기금을 조사하여 연구 동향을 조사했습니다.

우리는 경쟁 업체의 등록 된 특허에 대한 도전에 응답하기 위해 정보를 수집하기 위해 이전 문헌 및 이전 특허 출원을 조사했습니다.

클라이언트 제품인 형광 물질을 진단 제에 적용 할 목적으로, 우리는 기존 진단 제와 직접적으로 간접적으로 성능을 비교하여 자체 형광 물질의 장점 및 항체 분자의 화학적 변형 방법을 조사했습니다.

고정화 된 촉매를 사용한 정밀 흐름 합성에서, 촉매 유형, 반응 공식, 반응 스케일, 장비 등에 대한 정보를 논문에서 조사 하였다.

금속 산화물 표면에서 유기 화합물을 고정시키는 방법에 대해 문헌이 조사되었다.

제약 성분에 대한 안정제 유형, 제제 및 저장 안정성 테스트 데이터는 특허 예에서 수집되었습니다.

산업 친 화성 크로마토 그래피를위한 캐리어 유형 및 리간드를 고정시키는 방법에 대한 문헌 조사가 수행되었다.

새로운 젖산 박테리아 배양 방법에 대한 특허 응용의 경우, 본 발명자들은 기존 젖산 박테리아 배양 방법에 대한 문헌 및 특허 조사를 수행하여 응용 바카라 안전 사이트의 참신하고 독창적 인 단계를 입증했습니다.

아웃소싱 회사를위한 합작 투자 바카라 안전 사이트 바카라 안전 사이트 인 Packing Technology의 전환을 고려한 일환으로, 우리는 다양한 분야의 적용 사례 및 포장 바카라 안전 사이트의 개발 동향에 대한 정보를 수집하기위한 문헌 및 특허를 조사했습니다.

이미 확립 된 화학 발광 반응 시스템의 효소를 사용하여, 제공된 화합물에 대해 1536- 웰 플레이트에서 60 개의 효소를 개별적으로 반응시키고, 화학 발광을 플레이트 리더를 사용하여 측정 하였다. 측정 데이터 (16 개의 플레이트)가 제출되었습니다.

지정된 가이드 RNA 서열 및 CAS9 단백질을 발현하는 3 가지 유형의 올인원 플라스미드 벡터를 포유 동물 세포에서 설계 및 생산하고 제출 하였다.

표적 단백질의 농도는 9 개의 ELISA 키트를 사용하여 제공된 436 개의 소변 표본에 대해 정량화되었다.

웨스턴 블 롯팅은 양성 대조군으로서 작용하는 세포를 사용하여 수행되었으며, 기능적 것은 표적 유전자 생성물에 대한 여러 유형의 항체로부터 선택되었다. siRNA로 도입 된 세포는 siRNA에 의한 유전자 발현의 억제를 평가하기 위해 선택된 항체를 사용하여 웨스턴 블 롯팅에 적용 하였다.

HTRF에 의한 단백질 Aucleic acid B 상호 작용을 측정하는 분석 시스템을 사용하여 제공된 400,000 개의 화합물의 상호 작용 억제 능력 (1536- 웰 플레이트로 분배 됨)을 결정했으며, HTRF가 그 존재하에 측정되었다.

제공된 시험 물질에 대한 선충의 화학 주성 및 활성을 포착 한 비디오 필름을 분석하고 평가 하였다.

플라스미드 벡터는 포유 동물 세포에서 유전자 A와 B를 동시에 공동 발현하도록 구성되었다. 이어서, 형질 감염에 대한 플라스미드 제조를 수행하고 제출 하였다.

표적 유전자에 대해 Guiderna 및 CAS9를 발현하는 렌티 바이러스 벡터를 제조 하였다. 이어서 제공된 세포를 감염시키고, 감염된 세포를 약물을 사용하여 선택 하였다.

표적 유전자에 대한 3 가지 유형의 가이드 RNA가 설계되었고, 각각의 절단 효율은 배양 된 세포를 사용하여 평가되었고, 가장 높은 절단 효율을 갖는 가이드 RNA를 선택 하였다. 가이드 RNA 및 CAS9를 공동 발현하는 플라스미드 벡터가 구성되었다.

핵산은 4 가지 유형의 유도 시약을 사용하여 다양한 조건 하에서 세포주에 도입되었다. RNA를 형질 도입 후 24 내지 48 시간 세포로부터 추출하고, 표적 유전자 A 및 내부 표준 유전자 B의 발현 수준을 실시간 PCR (QPCR)에 의해 정량적으로 평가 하였다.

RNA를 인간 섬유 아세포로부터 추출하고, 6 개의 표적 유전자의 발현 수준을 실시간 PCR (qPCR)에 의해 평가 하였다.

단백질 추출물은 수탁자가 제공 한 양성 대조군 세포로부터 제조되었다. 이어서, 항체 A 및 B 및 β- 액틴에 대한 항체를 사용하여 웨스턴 블 롯팅을 수행하여 표적 단백질이 검출되었는지 여부를 확인 하였다.

표적 유전자에 대한 실시간 PCR (SYBR Green I)을위한 프라이머를 설계 하였다. 제공된 RNA에서 표적 유전자의 발현 수준을 실시간 PCR (QPCR)에 의해 β- 액틴에 비해 상대 발현 수준으로 정량적으로 평가 하였다.

제공된 3 개의 플라스미드 각각의 2mg 이상을 형질 감염 등급에서 제조하고 제출 하였다.

CHO 기반 세포를 사용하여 3 가지 유형의 재조합 항체에 대한 발현 조건을 조사 하였다. 세포 배양 상청액에서 재조합 항체의 상태를이어서, SDS-PAGE를 감소/환원시킴으로써 분석되었다.

식물을 PCR 증폭 후에 플라스미드에 삽입하여 miRNA 발현 플라스미드를 구성 하였다. MicroRNA 표적 서열의 합성 후, 리포터 플라스미드를 제조하기 위해 루시퍼 라제 발현 플라스미드에 삽입되었다.

CHO- 기반 세포를 His-TAG 표지 된 단백질 A로 일시적으로 발현시키고, 단백질 A를 탈론 수지를 사용하여 배양 상청액으로부터 친화도 화 하였다. 이어서, 정제 된 생성물이 항체에 의해 인식되었음을 확인하기 위해 단백질 A에 대한 항체를 사용하여 웨스턴 블롯 분석을 수행 하였다.

N- 말단쪽에 플래그 서열을 첨가하여 표적 유전자를 발현하는 플라스미드 벡터가 포유 동물 세포에 구성되었다. 이어서, 플라스미드를 미니-프레프 수준에서 제조 하였다.

플라스미드 벡터는 포유 동물 세포에서 관심있는 유전자를 발현하도록 구성되었다. 그것은 리포 펙션에 의해 인간 결장암 세포주에 도입되었고, 약물 내성이 된 세포는 복제되었다. 클론 세포에서, 관심 유전자의 발현은 실시간 PCR (QPCR)에 의해 측정되었고, 높은 발현 수준을 갖는 5 개의 클론을 제출 하였다.

포유 동물 세포는 제공된 세 가지 유형의 배양 판에서 배양되었다. 2 개의 성장 억제제를 연속 희석에 첨가하고, 후속 세포 증식을 MTS 분석에 의해 평가 하였다.

우리는 2 가지 유형의 부유 식 세포에 대한 전기 천공과 최적의 농도의 선택된 약물에 대한 전기 천공에 의해 유전자 전달을 조사했다. 최적화 된 조건 하에서 플라스미드 벡터를 도입 한 후, 약물을 선택하고, 약물 내성을 나타내고 안정적인 플라스미드를 가입 한 세포를 제출 하였다.

정상적인 인간 신생아 표피 각질 세포를 시험 물질의 존재하에 과산화수소와 함께 첨가하고, 생성 된 IL-1α의 양은 ELISA에 의해 평가되었다.

정상적인 인간 신생아 표피 각질 세포는 시험 물질의 존재 하에서 자외선 (UVB)으로 조사되었고, 산화 질소 산화 질소 (NO)의 양은 Quantichrom 산화 산화물 분석 키트를 사용하여 평가되었다.

정상적인 인간 신생아 표피 각질 세포는 시험 물질의 존재 하에서 자외선 (UVB)으로 조사되었고, IL-1α 생산량은 ELISA에 의해 평가되었다.

200 개 표본에 함유 된 단백질 A의 농도는 ELISA를 사용하여 측정되었다.

7 개의 화합물의 결합 활성에 대한 영향을 평가하기 위해 단백질 A- 단백질 B 결합을 HTRF에 의해 측정 한 분석 시스템.

5 가지 유형의 시험 물질을 인간 유방암 세포주에 첨가하고, 세포 증식에 ​​대한 시험 물질의 효과를 평가하기 위해 WST 분석을 수행 하였다. 또한, 마이크로 어레이 발현 분석의 목적 상, RNA를 추출하고 시험 물질을 첨가 한 세포로부터 정제 하였다.

3 개의 플라스미드가 각각 리포 펙션에 의해 제공된 세포에 도입되었다. 그 후, 세포를 수집하고, 고정 포르말린을 고정시켜 제출 하였다.

제공된 특수 세포는 12 가지 유형의 렌티 바이러스 벡터로 감염되었고, 약물 선택이 수행되었으며, 약물 내성이 된 감염된 세포의 냉동 재고를 준비하고 제출 하였다.

PCR에 의해 제조 된 이중 가닥 DNA 및 제공된 물질을 지정된 조건 하에서 반응시키고 반응 생성물을 페이지로 분석 하였다.

제공된 핵산 유사체는 다양한 농도의 핵산 분해 효소로 처리 한 후 분해 정도를 HPLC에 의해 분석 하였다.

셀

4 가지 유형의 곰팡이를 배양하고 가열에 의해 비활성화 한 다음, 특정 농도의 박테리아로 조정하고 제출했습니다.

미용 물질을 표피 각질 화 된 세포에 첨가 할 때 세포 생존력을 검사하고 세포 독성을 평가 하였다.

시험 물질을 배양 된 세포에 첨가하고, 분비 된 코르티코 스테로이드를 ELISA에 의해 측정 하였다.

근육 발달 및 성장에 대한 시험 물질의 영향을 조사하기 위해 C2C12 세포의 분화에서 에너지 생산 관련 유전자의 발현 수준을 조사했습니다.

효소 활성을 사용한 지표로서 효소 활성을 사용하여 시험 물질의 스크리닝은 알코올 대사를위한 효소 관련 효소를 사용하여 수행되었다.

식욕 억제와 관련된 요인의 작용 메커니즘을 조사함으로써 검토를 준비했습니다.

혈액으로부터 세포를 분리 한 후, 시험 물질을 첨가하고 일정 기간 동안 배양하고 사이토 카인을 ELISA를 사용하여 측정 하였다.

식물 추출물을 배양 된 세포에 첨가하고, 스트레스 관련 호르몬 수용체의 mRNA 발현 수준을 실시간 PCR (qPCR)에 의해 평가 하였다.

총 3,720 개의 시편의 실시간 PCR (QPCR)은 230 개의 cDNA 종에 대해 SYBR Green I을 사용하여 인터 칼레이션 방법을 사용하여 수행되었다.

골관절염 (IC50 계산)과 관련된 효소에 대한 억제제 평가가 수행되었다.

SDS-PAGE를 사용하여 보체 활동 평가 시스템을 구성하고 활성화 억제제를 평가 하였다 (계산 된 IC50).

지방 성분 축적은 배양 된 세포에서 유도되었고, 축적 억제제를 평가 하였다 (계산 된 IC50).

시험 물질을 생쥐에 경구로 투여 한 후, 간에서 알코올 대사 관련 효소의 활성을 측정 하였다.

세포 배양 상청액에 함유 된 사이토 카인은 막 항체 어레이 및 ELISA에 의해 평가되었다.

혈장의 혈압과 관련된 인자는 ELISA에 의해 측정되었다.

경작 세포를 사용하여 siRNA로 표적 유전자를 노크하고, 관련 유전자의 mRNA의 양을 qPCR (Taqman Method)에 의해 평가 하였다.

식물 추출물의 항산화 능력을 평가 하였다 (Trolox 동등한 활성) 및 항균 활성 (IC50).

대상 유전자는 안티센스 oligos를 사용하여 6 개의 세포 종에 대해 녹아웃되었고, 녹다운의 효과는 세포 생존율, 아 pop 토 시스 및 관련 유전자의 발현 수준 (QPCR에 의해 측정 됨)을 검사함으로써 평가되었다.

리포터 플라스미드를 암 세포주에 도입하고 프로모터 분석 시스템을 구성 한 후, 프로모터 활성에 미치는 영향에 대해 대략 300 개의 시험 물질을 평가 하였다.

우리는 개발 된 재료의 느낌에 관한 모니터를 찾고 있었고, 촉각 적 의미에서 평가 축을 설정하고 감각 평가를 수행했습니다.

Sera는 혈액으로부터 제조되었고 스테로이드 호르몬은 ELISA를 사용하여 측정되었다.

관절염과 관련하여, 연골 세포의 II 형 콜라겐 및 활액 세포의 염증성 사이토 카인을 ELISA에 의해 정량화 하였다.

루시퍼 라제를 발현하는 리포터 세포를 사용하여 세포에 대한 발달 물질의 효과를 정량적으로 평가 하였다.

화합물을 암 세포주에 적용하고, 정상 및 저산소 성 배양 조건 하에서 세포 증식을 비교 하였다. 또한, 배양 상청액의 소분자 화합물을 HPLC에 의해 측정 하였다.

분비 된 단백질 A의 스트렙-태그 된 융합 단백질은 포유 동물 부동 세포에서 발현되었고, 스트렙 타틴 친화도 정제는 배양 상청액으로부터 수행되었다.

바이러스-인코딩 된 효소의 플래그-태그 융합 단백질을 포유 동물 부동 세포에서 발현시키고 친 화성 정제를 수행 하였다. 정제 된 효소의 활성을 측정하여, 이는 활성을 갖는 고도로 정제 된 효소가 정제되었음을 나타낸다.

인간 효소의 플래그-태그 융합 단백질은 포유 동물 부동 세포에서 발현되었고 친 화성 정제를 수행 하였다.

5 개의 세포 용 해물을 사용하여 플래그 태그 융합 단백질의 친화력 정제를 사용 하였다.

6 플래그-태그 또는 GST 융합 단백질을 1L 스케일의 포유 동물 부동 세포에서 발현시키고 친 화성 정제를 수행 하였다.

플라스미드 벡터는 포유류 세포에서 인간 효소의 태그 된 단백질을 발현하도록 구성되었다. 구성된 플라스미드를 부동 포유 동물 세포에 도입하고, 표적 단백질을 생산하기위한 조건을 검사 하였다. 또한, 표적 단백질에 대한 친 화성 정제 조건이 조사되었다.

인간 효소의 His- 태그 된 단백질은 포유 동물 부동 세포에서 발현되었고, 2 L 배양 세포를 사용하여 질량 정제를 수행 하였다.

시험 계약자가 제공 한 배양 및 냉동 혼성종의 냉동 재고가 준비되었습니다. 또한, 항체를 배양 상청액 150 mL를 사용하여 단백질 G 세 파로스를 사용하여 정제 하였다.

항체를 정제하고, 투석하고, 단백질 A 세 파로 로스 또는 단백질 G 세 파로 로스를 사용하여 시험 계약자가 제공 한 20 개의 하이브리드종 배양 상청액으로부터 1 L의 20 개의 하이브리드종 배양 상청액으로부터 농축시켰다.

성장 인자 자극에 의해 ERK 인산화를 검출하기위한 분석 시스템을 확립하기 위해, 알팔리 사 키트를 사용하여 성장 인자-의존적 인산화를 조사 하였다.

성장 인자 자극에 의해 수용체 티로신 키나제의 이량 체화를 검출하기위한 분석 시스템을 확립하기 위해, 성장 인자 정량적 의존성을 화학 발광 검출 키트를 사용하여 조사 하였다.

성장 인자에 의한 유전자 발현 유도를 검출하기위한 분석 시스템을 확립하기 위해, 성장 인자 정량적 의존성은 리포터 분석에 의해 조사되었다.

성장 인자 자극에 의해 인간 표피 각질 세포주를위한 히알루 론산 생산 분석 시스템을 확립하기 위해, 성장 인자 정량적 의존성은 ELISA에 의해 조사되었다.

성장 인자 자극을 갖는 인간 표피 각질 세포 세포주에 대한 세포 증식 분석 시스템을 확립하기 위해, 성장 인자 정량적 의존성은 WST-8에 의해 조사되었다.

시험 물질이 모발 유두 세포를 활성화시키는 효과가 있는지 조사하기 위해, 세포 증식 및 성장 인자 생산은 인간 모발로부터 유래 된 모발 유두 세포에서 측정되었다.

시험 물질이 혈관 기능 향상에 영향을 줄 수 있는지 조사하기 위해 인간 제대 정맥 내피 세포에서 NO 및 사이토 카인 생성의 효과를 조사했습니다.

항암제에 대한 후보 화합물이 암 세포주에서 번역 개시 인자의 복잡한 형성에 영향을 미치는지 여부는 풀다운 분석에 의해 조사되었다.

암 세포주의 성장에 대한 항암제에 대한 후보 화합물의 효과를 조사 하였다.

1 차 인간 섬유 아세포 배양을 사용하여 각각의 인산화 단백질에 특이적인 항체를 사용하여 웨스턴 블 롯팅에 의한 다양한 자극으로 Akt, STAT3 및 STAT6의 인산화를 검출 하였다.

인간 섬유 아세포의 1 차 배양을 사용하여 각각의 인산화 단백질-특이 적 항체를 사용하여 웨스턴 블 롯팅에 의한 IL-4 자극에 의해 표적 단백질의 인산화를 검출 하였다.

암 세포주는 10 T-225 플라스크로 확장되어 혈청 배지로 교체하고 2 일 동안 배양되었으며 배양 된 상청액을 수집하고 정화하고 제출했습니다.

제공된 포유 동물 세포는 8%의 CO2 농도로 진탕하여 배양되었고, 냉동 세포 스톡을 제조하고, 1 L의 배양 상청액을 준비 하였다.

효모, 세포 밀도, 산소 농도, pH 및 분비 된 펩티드의 배양에서 다양한 매체 및 환경 조건을 최적화하기 위해 20 개 조건 하에서 10 시간 동안 시간에 걸쳐 측정 하였다.

암 세포주에서 미토콘드리아 기능에 대한 항암제 후보의 효과를 조사하기 위해, 3 개의 미토콘드리아 성분 단백질의 발현은 Swestan Blot에 의해 검출되었다.

제공된 세포 용 해물의 단백질 농도를 측정하고, 일정량의 단백질 용액을 6 가지 유형의 항체로 웨스턴 블 롯팅에 적용하고, 각 단백질의 생산량을 비교하고 결과를 검사 하였다.

제공된 조직 샘플을 가용화하고 단백질 농도를 측정 하였다. 일정량의 단백질 용액을 항 -JNK 항체 및 항-인산화 항체로 웨스턴 블 롯팅하여 JNK의 인산화 수준을 비교 하였다.

분자 생물학 연구를위한 다양한 핵산 보존 시약, 핵산 보존 생성물 및 효소의 성능을 시판되는 제품과 비교 하였다.

새로운 PCR 장비 제품을 평가하기 위해 연속 실행을 통해 안정성 및 밀폐가 확인되었습니다.

DNASE 및 RNASE 활성을 측정하여 분자 생물학 연구를위한 뉴 클레아 제없는 생성물을 검증 하였다.

광동성 의존적 신경 활성에 대한 시험 물질의 효과를 조사하기 위해, 생물학적 섹션을 마우스로부터 제조하고 미세 전극 어레이 방법에 의해 더 많은 뉴런 활성을 측정 하였다.

핵산 약물 후보자의 혈청 안정성, 시험 관내 배양 시스템에서의 녹다운 (KD) 효율 및 생체 내 샘플의 KD 효율은 실시간 PCR (QPCR)에 의해 평가되었다. 또한, 안정적인 발현 세포주를 생성하고 시험 관내 번역을 수행 하였다.

3 가지 유형의 HLA 단백질을 발현하는 발현 벡터를 제조하고 인간 암 세포주로 형질 감염시키기 위해 안정적인 발현 세포주를 확립 하였다. 관심 단백질의 발현은 공 초점 레이저 현미경 및 유세포 분석기에 의해 확인 된 다음 단일 클로닝되었다.

생쥐의 허벅지 근육은 전기 천공에 의해 DNA 백신으로 백신 접종되었다.

새로운 PCR 장치를 개발하기 위해, 용액의 물리적 특성이 PCR 반응 전후에 변화하는 반응 조건.

천연 제품의 추출물을 햄스터 피지선 세포에 첨가하여 피지 합성 및 세포 증식 전위를 평가 하였다.

코지 곰팡이를 배양하고 배양 배지를 열 처리하여 박테리아를 죽였다. 준비된 죽은 박테리아 샘플을 제출 하였다.

박테리아 배양 배지에 함유 된 올리고당의 정제 조건을 조사 하였다. 마지막으로, 수십 개의 G의 원하는 생성물을 100g 규모의 정제로부터 얻었다.

기존 약물을 몇 가지 돌연변이를 함유하는 단백질에 첨가하고, 비 결합 약물을 UltrafilTration을 사용하여 수집하고 HPLC에 의해 정량화 하였다.

과일 씨앗의 종자 코트 및 내 배양 부분을 분리하고 추출하고 생리 학적 활성 성분을 LC-MS를 사용하여 정량화 하였다.

과일 종자로부터 유래 된 생물 활성 화합물의 추출 및 정제 조건을 검사하고, 화학 분석에 필요한 수십 개의 MG를 정제 하였다.

침전 방법에 의해 중국 허브 의약품에 포함 된 소분자 화합물을 분리하는 방법이 조사되었다.

박테리아 액체는 특수 가공 된 필름의 표면에만 유지되었고, 낮과 밤 후에 박테리아 세포 농도를 측정하여 멸균 능력을 평가했습니다.

식물 유래 트리글리세리드의 정제를위한 효과적인 엽록소 제거 방법을 조사하고 효과적인 방법을 발견 하였다.

식품 첨가물 표준에 따른 식물 유래 트리글리세리드에 대한 정제 방법이 확립되었습니다.

식물 유래 트리글리세리드를 95% 이상의 HPLC 순도로 정제 하였다.

바이러스 장치 생성을위한 탐지 방법을 조사했습니다.

다중 기질이 사용될 때 인간 및 다른 포유류에서 효소 A에 대한 억제 활성을 평가하는 시스템이 구성되었다. 구성된 평가 시스템을 사용하여 9 개의 화합물에 대한 억제 가능성을 평가 하였다.

공지 된 약물에 말리 미드 그룹을 도입 한 화합물이 단백질에 대한 컨쥬 게이션의 목적으로 합성되었다.

Ocala 배지를 추출하고 소분자 화합물의 정제를 수행하여 수십 개의 mg의 원하는 화합물을 수득 하였다.

식품에 함유 된 몇 가지 유형의 특정 폴리 페놀을 수십 개의 mg으로 정제하고 제출했습니다.

특정 식품 추출물에서 관련 화합물의 질적 및 정량적 시험은 합성 된 지질 바운드 카테킨을 사용하여 수행되었다.

여러 유형의 배양 배지에서 배양 및 발효 조건을 1L 작은 항아리 발효기를 사용하여 검사 하였다. 영양소 및 발효 생성물은 HPLC 등을 사용하여 재배 및 발효 조건에 대한 정량적 데이터를 사용하여 평가 하였다.

우리는 상이한 분자량의 혼합 단백질 용액을 사용하여 개발 중에 제공되는 중공 섬유 막의 여과 성능을 평가했다. 여과 액을 정기적으로 수집하고 여과 액 가속도를 여과 액을 기준으로 평가 하였다. 여과 액을 SDS-PAGE에 의해 분석하여 초외 여과 능력을 평가 하였다.

화학 물질에 대한 단백질 컨쥬 게이션을 평가하는 방법을 확립 한 후, 몇 가지 컨쥬 게이션 조건을 조사 하였다.

가열 식품에서 발견되는 생리 학적 활성 물질의 분리 및 화학 구조 결정에 대해 컨설팅이 수행되었습니다. 추정 된 화학 구조에 기초하여, 실험 작업을 포함하여 약물의 구조 최적화 및 합성을 수행 하였다.

유기 용매를 사용하여 상업적으로 이용 가능한 중국 허브 추출물 제제를 위해 추출 작업이 수행되었다.

식물에 함유 된 특이 적 천공 염료를 다양한 크로마토 그래피를 사용하여 정제하였고, 순도가 97% 이상인 수백 mg의 상응하는 염료를 제출 하였다.

각각의 항체 및 항체 단편에 대해, Sypro 오렌지를 사용한 열 이동 분석을 수행하여 변성 온도 TM을 결정 하였다.

불용성 발현 효소를 대장균 발현 시스템에서 다시 폴트하여 활성 효소를 제조 하였다.

정제 된 단백질은 다양한 pH, 염 농도 및 첨가제의 존재하에 4 주 동안 다중 온도 조건 하에서 저장되었고, 단백질 특성 (분해, 다중 체 형성)의 변화를 SDS-PAGE에 의해 분석 하였다.

단백질은 계약자에 의해 개발 된 막 모듈을 사용하여 농축되었으며, 농도 전후의 농도 효율, 회복 속도 및 단백질 안정성을 분석 하였다.

고순도 표적 효소는 돼지 기관을 출발 물질로 사용하여 황산 황산염 침전, 열처리, 이온 교환 및 겔 여과 크로마토 그래피를 결합하여 정제되었다.

돼지 기관은 출발 물질로 사용되었고, 열처리 및 이온 교환 크로마토 그래피 후, 최종 정제는 수제 컬럼에서 수행되어 고순도로 표적 효소를 정제 하였다.

알레르겐 단백질은 대장균 발현 시스템에서 MBP 융합 단백질로서 발현되었고 친 화성 크로마토 그래피, 이온 교환 크로마토 그래피 및 겔 여과 크로마토 그래피에 의해 정제되었다.

기본적으로 변성 된 단백질은 대장균 발현 시스템에서 GST 융합 단백질로서 발현되었고 친 화성 크로마토 그래피 및 겔 여과 크로마토 그래피에 의해 정제되었다.

알파카 유래 VHH 항체를 대장균 발현 시스템에서 발현하고 친 화성 크로마토 그래피에 의해 정제 하였다. 정제 후 단백질의 특성 및 다중 화를 겔 여과 크로마토 그래피 및 열 이동 분석에 의해 분석 하였다.

재조합 단백질의 발현 정제 후, 단백질에 대한 소분자의 결합은 표면 플라즈몬 공명 (SPR) 방법에 의해 분석되었다.

표적 단백질은 항체 컬럼을 사용하여 인간 혈청으로부터 정제되었다.

단백질에 대한 중합체 컨쥬 게이션 공정은 실험실 수준에서 개발되었다.

박테리아의 배양 상청액에서 분비 된 새로운 내인성 항균 펩티드를 컬럼 작업에 의해 분리하고 정제 하였다.

단백질을 살의 동결 건조 분말로부터 추출하고, 추출물에 함유 된 특정 내인성 단백질을 컬럼 작업을 사용하여 분리하고 정제 하였다.

표적 단백질은 대장균 발현 시스템을 사용하여 분비 된 단백질로 표현되었다. 최적의 발현 조건을 조사한 후, 표적 단백질을 니켈 친화도 크로마토 그래피에 의해 세포질 분획으로부터 정제 하였다.

핵은 배양 된 포유 동물 세포로부터 분리되었고, 핵 추출물에 함유 된 특정 핵 단백질을 분리하고 항체 친 화성 크로마토 그래피에 의해 정제 하였다.

다양한 유형의 재조합 항체 발현 벡터를 293- 기반 세포로 구성한 후, 세포를 세포에 일시적으로 도입하고 배양 상청액에서 분비 된 재조합 항체에 대한 발현 조건을 검사 하였다. 발현이 확인 된 재조합 항체는 친 화성 크로마토 그래피에 의해 정제되었다.

그의 태그를 가진 설탕 결합 단백질은 대장균 발현 시스템에 의해 표현되었다. 최적의 발현 조건을 조사한 후, 총 20g의 단백질을 니켈 친화도 크로마토 그래피에 의해 정제 하였다.

벡터 플라스미드는 곤충 세포에서 바큘로 바이러스로서 표적 단백질을 발현하기 위해 구성되었다. 이에 기초하여, 곤충 세포 발현 시스템 및 밀 생식 세포가없는 단백질 합성 시스템을 사용하여 재조합 효소 발현 및 대규모 정제를 수행 하였다. 또한, 효소 반응 시험은 정제 된 재조합 효소 및 기질을 사용하여 수행되었다.

막 단백질은 포유 동물 세포 발현 시스템, 곤충 세포 발현 시스템 및 밀 생식 세포가없는 단백질 합성 시스템을 사용하여 발현되었다. 막 분획을 추출하고 막 단백질을 니켈 친화도 크로마토 그래피에 의해 조잡하게 정제 하였다.

곤충 세포 발현 시스템 및 밀 생식 세포가없는 단백질 합성 시스템을 사용하여 두 가지 유형의 재조합 단백질을 발현시켰다. 니켈 친화도 크로마토 그래피에 의한 정제 후, 비오틴을 표지 하였다.

다수의 TAG를 갖는 2 가지 유형의 재조합 단백질은 곤충 세포 발현 시스템 및 밀 생식 세포가없는 단백질 합성 시스템을 사용하여 제조되었다. 이 둘 사이의 단백질-단백질 상호 작용은 알파 스크린에 의해 검출되었다.

아미노산 점 돌연변이를 갖는 300 단백질은 돌연변이 유전자 라이브러리를 생성하도록 설계되었다. 단백질 어레이는 밀 생식 세포가없는 단백질 합성 시스템을 사용하여 96- 웰 플레이트에 구성되었다. 합성 단백질을 니켈 친화도 크로마토 그래피에 의해 정제 한 다음 활성 측정 시험에 사용 하였다.

계약자가 개발 한 시편 측정을위한 프로토 타입이 전달되고 설치되었으며, 시편은 오랜 기간 동안 지속적으로 측정하여 프로토 타입에 대한 평가 데이터를 얻었습니다.

특정 세포를 시편으로부터 분리하고 유세포 분석법을 사용하여 생성 된 세포를 분석 하였다.

효소 단백질을 표적 효소 유전자를 발현하는 배양 세포로부터 니켈 친화도 크로마토 그래피에 의해 정제되었다. 정제 된 효소를 프로테아제로 처리함으로써 효소를 활성화하고, 효소 활성을 측정 하였다.

41 항체를 사용한 웨스턴 블로 팅은 10 가지 유형의 표본에서 수행되었다. 항체를 색인으로서 항원 단백질의 검출을 사용하여 항체를 평가 하였다.

RAW264.7 세포로부터 파골 세포를 유도하는 시스템을 사용하여 시험 물질의 억제 효과를 평가 하였다.

40- 레스 사이드 폴리 글루탐산 산 펩티드를 고체 상 합성에 의해 합성 하였다. 98% 이상의 HPLC 순도를 갖는 5 mg의 펩티드가 전달되었다.

스크리닝에 사용하기 위해, 디 옥시 게닌에 결합 된 펩티드를 합성 하였다. 순도가 95% 이상인 5 mg의 펩티드가 전달되었다.

플라스미드 벡터는 1) 관심있는 유전자 A의 야생형 유전자 A 및 2) 관심 유전자 A에 각각 도입 된 아미노산 돌연변이를 발현하도록 구성되었다. 이어서, 형질 감염에 대한 플라스미드 제조를 수행하고 제출 하였다.

Bioprofileflex2를 사용한 세포 배양 배지의 분석을 수행 하였다. 배양 용액에서 4 개의 대사 항목과 4 개의 전해질 항목을 약 500 μl로 측정 하였다. 측정은 샘플 수신 후 5 일 이내에 제출되었습니다.

LC-MS의 정량 조건은 수돗물에서 곰팡이 냄새를 유발하는 성분에 대해 조사되었으며, 이는 일반적으로 가스 크로마토 그래피에 의해 분석됩니다.

jis z 2801 : 2010 (ISO 22196 : 2007)에 따라 비 병원성 대장균을 사용하여 평가되었다.

테스트 제품의 내 독소신은 비색 방법을 사용하여 정량화되었습니다

제공된 미생물 포자 현탁액은 특정 단백질의 분해 활성 및 다양한 프로테아제 억제제에 의한 활성 억제에 대해 분석되었다. 또한, 키틴의 분해 활성을 측정 하였다.

단백질 제품 품질 관리에 사용되는 분석 열의 호환성이 검증되었습니다.
크로마토 그램 및 분획에서 단백질 농도의 재현성이 확인되었습니다.

한 유형의 정상 인간 표피 각질 세포의 유전자 발현에 대한 세 가지 시험 물질의 효과는 QRT-PCR (n = 2)에 의해 조사되었다.

정상적인 인간 피부 섬유 아세포에서 2 개의 유전자 발현은 QRT-PCR (n = 2)에 의해 측정되었다. 세 가지 유형의 시험 물질의 효과와 안티센스 올리고스를 사용한 녹다운 효과를 평가 하였다.

제공된 5 가지 유형의 암 세포주 각각은 배양 된 배양에 적용한 후 RNA의 추출 및 정제에 적용되었다. 또한, 배양 상청액 및 세포 펠렛을 준비하고 제출 하였다.

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세포 외 프로테아제의 활성에 미치는 영향은 1 농도에서 27 개의 화합물에 대해, N = 2는 상업적으로 이용 가능한 키트를 사용했다.

다당류가 효모 발효 액체로부터 제거 된 후, 소분자 올리고당은 다양한 컬럼 크로마토 그래피 방법을 사용하여 이당산화물에서 작은 분자 올리고당을 정제 하였다.

예비 테스트는 재조합 성장 인자의 제품 품질을 테스트하기 위해 수행되었습니다. 재조합 성장 인자 수용체 티로신 키나제의 인산화를 검출하기 위해 키트를 사용하여 품질 테스트를 수행 하였다. 대조군 제제를 함유하는 11 개의 샘플을 10 점 (n = 4)의 농도에서 활성을 측정하고 EC50을 계산함으로써 평가되었다.

2 개의 플라스미드 벡터는 포유 동물 세포에서 관심있는 바이러스 유래 단백질을 발현하도록 설계되었으며, 이들은 유전자 합성 및 시판 가능한 기본 벡터 플라스미드를 사용하여 구성되었다.

다수의 클론을 함유한다고 생각 된 배양 세포 게놈에서 표적 영역의 SNP 주파수는 차세대 시퀀서를 사용하여 분석되었다.

동물 테스트 장비의 재사용을 가정하면, 장치 샘플에서 단백질 잔기의 평가 테스트가 확립되어 평가되었다.

크기 배제 크로마토 그래피 및 이온 교환 크로마토 그래피를 사용한 DNA- 효소 복합체에 대한 정제 조건을 조사 하였다.

인간 유래 세포주를 사용하여, 대략 300 개의 시험 물질을 첨가함으로써 정량적 PCR (qPCR)에 의해 표적 유전자의 발현이 증가 된 발현을 평가 하였다.

96- 웰 플레이트에서 시드 된 표피 각질 세포주를 사용하여, 시험 물질의 첨가에 의해 야기 된 세포 이동을 현미경으로 이미지화하고, 정량적 평가를 이미지 분석에 의해 수행 하였다.

표피 각질 화 된 세포주를 사용하여 ELISA에 의한 시험 물질에 의한 ERK 인산화를 평가 하였다.

표피 각질 세포주를 사용하여 ELISA에 의한 시험 물질에 의한 EGFR 인산화를 평가 하였다.

정보는 고객이 제공 한 목표 유전자 이름에서 수집되었으며, 한 유형의 렌티 바이러스 발현 플라스미드는 포유류 세포에서 표적 유전자를 강제로 발현하도록 구성되었다. 플라스미드를 사용하여, 한 유형의 유전자 발현 렌티 바이러스를 제조 하였다.

면역 침전에 사용 된 항체를 선택하기 위해, 웨스턴 블 롯팅을 사용하여 6 가지 유형의 항체의 반응성을 조사 하였다. 결과적으로, 한 가지 유형의 항체가 선택되었으며, 이는 우수한 반응성을 보였고 적절한 것으로 간주되었다.

GMOE-TRANSGENIC E. coli는 40 L 규모로 배양하고, 수집 및 초음파가 중단되었으며, 포함 시체는 시험 위시니에 의해 지정된 프로토콜에 따라 준비되었다.

PCR 프로브의 검증 및 시간 코스 테스트를 사용하여 PCR 프로브를 검증 한 후, 암 세포주에서 표적 유전자의 증가 된 발현은 대략 30 개의 시험 물질에 대한 정량적 PCR (qPCR)에 의해 평가되었다.

배양/발현/활동 측정 시스템은 소규모 대장균 배양에 의해 많은 돌연변이 체 (96 조건/시간)의 발현을 위해 구성되고 최적화되었다.

렌티 바이러스의 발현을 위해 3 개의 플라스미드 벡터로부터 3 가지 유형의 렌티 바이러스를 제조 하였다. 제조 된 렌티 바이러스 역가를 qPCR 기준으로 측정하고, 각 세포를 감염시키고, 약물 선택을 수행하고, 표적 단백질을 발현하는 세포주를 제조 하였다.

성인 Drosophila 곤충은 시험 물질의 존재 하에서 단위 시간당 활동을 기록하고 평가하는 데 사용되었습니다.

핵산 흡착, 단백질 흡착 특성 및 PCR 억제제가 플라스틱 장치에서 오염되었는지 여부에 대한 평가가 이루어졌다.

HIS- 태그 첨가 단백질은 새로운 IMAC 운반체의 성능 테스트를 위해 대장균 발현 시스템에서 제조되었다. 3 가지 유형의 단백질을 다량의 100 mg으로 발현하고, 파괴하고, 가용성 분획을 제조하고 제출 하였다.

GPCR (384- 웰 플레이트)을 지속적으로 발현하는 세포를 사용하여 포스 콜린 및 GI 작용제 조건을 사용하여 분석 시스템을 구성하였고, GI 작용제 활성은 250 개의 시험 물질에 대해 평가되었다.

포유 동물 세포에서 2 개의 유전자의 공동 발현을 위해 2 개의 벡터가 구성되었다. 기저 플라스미드의 약물 저항성 유전자는 푸로 마이신 저항성 유전자로 교환되었다. 그 후, 프로모터의 하류에 2 개의 상이한 관심 유전자가 삽입되는 플라스미드가 구성되었다.

면역 침전 조건은 제공된 세포 용 해물 (항체 반응 동안 계면 활성제의 유형 및 농도의 유형을 포함하여 총 6 개의 조건)에 기초하여 조사되었다.

테스트 저자에 의해 제공 될 두 가지 유형의 물질을 시드 한 24- 웰 플레이트를 4 단계로 세포에 첨가 한 다음, RNA를 추출하고 세포로부터 cDNA를 합성하고, QPCR을 수행하고, 유전자 발현을 측정 하였다. 한 시험에서, qPCR은 96- 웰 플레이트를 사용하여 2 개의 플레이트에서 수행되었다.

생분해 성 중합체는 겔 여과 크로마토 그래피 (SEC)에 의해 분자량에 의해 분류되었다.
분석 할 분획의 산 가수 분해 후, 구성 아미노산은 PTC 아미노산 분석에 의해 정 성적으로 결정되었다.

상업적으로 이용 가능한 항체는 지정된 분석 조건 하에서 역상 HPLC에 의해 측정되므로 보유 시간의 재현성을 확인 하였다.

pH의 산성화로 인한 형광 강도를 증가시키는 지표는 시험 물질을 첨가함으로써 배양 된 세포의 세포가 산성이 될 것인지를 결정하는데 사용되었다.

우리는 세포 내 pH가 시험 물질의 첨가로 변화하는지 여부를 조사했다. 대략 20 개의 시험 물질이 1 차 인간 배양 세포에 첨가되었다. 일정 시간 후, 형광 프로브의 세포 내 형광 강도를 측정하고 pH 변화를 평가 하였다.

치은 섬유 아세포에서 표적 유전자의 발현 수준은 실시간 PCR (QPCR)에 의해 정량적으로 평가되었다. 또한, 세포 배양 상청액에서 콜라겐의 양은 ELISA에 의해 평가되었다.

제공된 10 가지 유형의 DNA는 한 유형의 제한 효소로 소화 된 다음 1% 아가 로스 겔의 전기 영동 후 나일론 막으로 옮겼다. PCR을 주형 DNA에 기초하여 발굴 된 DNA 프로브를 제조하고 나일론 막상에서 DNA로 혼성화 하였다. 하이브리드 화 신호는 알칼리성 포스파타제-표지 된 항 활성 항체에 의한 화학 발광으로서 검출되었다.

산화 스트레스 반응으로서, 인간 배양 세포에서 NRF2 유전자 및 NRF2 표적 유전자의 발현 수준은 실시간 PCR에 의해 측정되었다. 예비 연구에서, 양성 대조군 화합물을 사용하여 시험 시간 및 농도 조건을 결정하고, 100 가지가 넘는 유형 (n = 2) 시험 물질에 대해 스크리닝을 수행 하였다.

목표는 리포터 유전자가 세포에 일시적으로 도입 된 다음 384- 웰 플레이트를 사용하여 리포터 유전자의 발현을 조절하는 화합물을 스크리닝하는 시스템을 구성하는 것이 었습니다. 이 경우, 예비 단계로서, 우리는 96- 웰 플레이트에서 시드 된 세포의 수와 리포터 유전자의 발현을 측정하는 타이밍을 조사하고, 시드 된 최적의 세포 수와 발현의시기를 결정 하였다.

리포터 유전자를 일시적으로 세포에 도입하고 발현하였고, 리포터 유전자의 발현을 조절하는 화합물을 평가하기 위해 96- 웰 플레이트를 사용하여 한 유형의 화합물에 대해 용량-반응 곡선을 제조 하였다.

퍼 옥시 다제-표지 된 항체를 사용한 단백질 흡착 시험은 다른 코팅을 갖는 6 가지 유형의 관상 표본에서 수행되었다. 1cm 긴 시편에 흡착 된 단백질의 양을 정량화하고, 흡착 된 단백질의 양에 대한 코팅 차이의 영향을 평가 하였다.

HTRF는 단백질 A가 동성애자를 형성했을 때 신호를 감지하는 시스템을 구성하는 데 사용되었습니다. 또한, 호모-배양 체 형성에 영향을 미치는 시약이 추가되었고, 구조 시스템에서 멀티머 형성 상태의 변화로 인한 신호 변화가 관찰되었다.

다른 태그를 갖는 단백질 A (His-tagged fusion 단백질 A 및 His, 플래그 융합 단백질 A)는 대장균 발현 시스템을 사용하여 발현되었다. 단백질 발현 유도 후 3 개의 IPTG 농도 및 3 개의 배양 온도를 조사하고, 단백질이 가장 용해성 분획으로 발현되는 조건 하에서 단백질 발현을 수행 하였다. 그의 태그 융합 단백질 A와 관련하여, 고순도 His- 태그 융합 단백질 A는 가용성 분획의 니켈 친화도 정제에 의해 수득되었다. 그의 및 플래그 융합 단백질 A와 관련하여, 가용성 분획의 니켈 친화력을 정제 한 후, 그의 TAG는 프로테아제로 절단되었고, 불필요한 성분을 니켈 친화도 정제 및 이온 교환 크로마토 그래피에 의해 제거하여 고급 플래그 태그 융합 단백질 A를 수득 하였다.

MEA (마이크로 전극 어레이)를 사용하여 마우스 뇌 피질의 1 차 배양 세포에 대한 시험 물질의 신경 활성을 측정 한 후, 다변량 분석 및 인공 지능 AI를 사용하여 데이터를 분석 하였다. 먼저, 세포를 MEA 플레이트에서 배양하여 신경망을 구성 하였다. 경련-유도 물질로 처리 한 후, 배양 배지에 5 가지 유형의 시험 물질과 9 가지 유형의 대조군 화합물을 추가함으로써 세포 외 작용 전위 데이터를 얻었다. 신경 활성의 특징으로부터 제조 된 전기 생리 학적 파라미터 및 AI를 사용한 주요 성분 분석 방법을 사용하여 시험 물질을 프로파일 링하고 경련 제제의 치료에 의해 시험 물질의 효과를 평가 하였다.

크기 배제 크로마토 그래피 분석, 열 변속 분석 및 SDS-PAGE, 로트 간의 차이에 대한 요인을 사용하여 세 가지 다른 방법을 사용하여 상이한 로트를 갖는 단백질에 대해 일관성 분석을 수행 하였다.

효소 활성은 효소 반응에 의해 생성 된 화합물의 형광 강도에 기초하여 평가되었다. 먼저, 효소 반응에 사용 된 효소의 농도를 조사 하였다. 다음으로, 효소 억제 활성은 일반적으로 Michaelis 상수 근처의 기질 농도에서 평가되기 때문에, 기질의 Michaelis 상수가 결정되었다. 마지막으로,이 연구에서 측정 된 효소 농도 및 기질 농도에 대한 조건은 억제 평가 시스템으로 유효하였고, 알려진 IC50 억제제를 사용하여 검증되었다. 결과적으로, 획득 된 IC50 값은보고 된 값과 비교 하여이 시험에서 구성된 효소 억제 활성 평가 시스템의 유효성을 나타낸다.

N- 말단에 첨가 된 HIS-TAG로 나노 바디의 발현 및 정제는 대장균 발현 시스템을 사용하여 수행되었다. 발현 뇌졸중 동안, 조건은 배양 온도에 대한 2 점 및 IPTG 농도에 대한 3 점을 비교하고, 발현 배양 조건을 조사 하였다. 정제를 위해, 먼저, 정제를 금속 킬레이트 컬럼을 사용하여 수행 한 다음, 용리 된 분획을 풀링하고 겔 여과 크로마토 그래피에 의해 최종 정제되어 최종 생성물을 형성 하였다.

biacore를 사용하여 SPR 방법을 사용하여 상호 작용 분석 시스템을 구성하려고 시도했습니다. 구체적으로, 효소 융합 aptamer를 항체를 통해 센서 칩 단백질 L 또는 센서 칩 CM5 상에 고정시키고, 상호 작용 분석을 분석 물로 사용하여 평형 상수 KD 및 속도 상수 (KA, KD)를 수득 하였다.

핵산은 특정 기간 (1 개월 및 3 개월) 동안 제공된 5 개의 튜브에 저장되었습니다. 저장 용액의 핵산 함량을 저장 용액 및 증폭 생성물의 아가 로스 겔 전기 영동을 사용하여 PCR의 튜브로부터 비교하고, 튜브의 핵산 흡착 특성의 차이를 평가 하였다.

표준 샘플을 구성함에 따라 정제 된 재조합 항원 단백질을 사용한 정량적 웨스턴 블 롯팅 (WB) 분석 방법에서 동물 장기 샘플 (커미셔너에 의해 제공됨)에서 항원 막 단백질 (2 가지 유형)의 발현 수준을 정량적으로 분석합니다. 기관에서 발현 된 표적 막 단백질의 양의 절대 정량화는 수득 된 WB 데이터의 이미지 분석에 의해 수행되었다.

항체 약물로 사용 된 항체 단백질 (커미셔너에 의해 제공됨)은 약물 및 약물 후보 인 2 가지 유형의 저 분자량 화합물 (커미셔너가 제공)과 결합하여 표적 항체 약물 공도를 준비 하였다. 또한, 제조 후 항체 약물 컨쥬 게이트 (2 유형)의 특성을 SDS-PAGE, SEC 분석 (겔 여과), HIC 분석 (소수성 크로마토 그래피) 및 내 독소 농도 측정에 의해 분석 하였다.

3 가지 유형의 50 ml 번식 튜브를 제조 하였다 (시험 물질을 함유하는 한천 배지, 시험 물질 및 자당을 함유하는 한천 배지 및 아무것도 포함하지 않는 한천 배지). 10 개의 야생형 Drosophila melanogasters (Drosophila)를 각 튜브에 배치하고, 5 일의 번식을 평가 한 후 생존 수를 검사하여 Drosophila가 시험 물질의 존재하에 생존 할 수 있는지 여부를 결정 하였다.

124 개의 냉동 주식을 생산하기 위해 다량의 세포를 배양 하였다. 또한, 배양 상청액 및 세포 품질 검사를위한 유사점을 준비하고 제출했습니다.

마우스 키나제 복합체는 곤충 세포 발현 시스템 (Baculovirus)을 사용하여 발현되었고 친 화성 태그를 사용하여 친화도 크로마토 그래피에 의해 제조되었다. 제조 된 키나제를 사용하여 키나제 활성을 측정 할 때, 다수의 방법을 조사하였고, 결과적으로, 인산화 된 항원을 특이 적으로 인식하는 항체를 사용하여 DOT 블롯 분석 및 ELISA에 의해 검출이 달성되었다. 키나제 억제 활성은 시험 수축에 의해 제공된 화합물을 사용하여 확인되었고, 화합물의 약 80%가 억제 효과를 확인 하였다.

항 -CD3/CD28 항체 및 PD-L1 자극을 인간 T 세포에서 수행하고, 마커 단백질의 발현을 유세포 분석기에 의해 측정 하였다.

6 개의 발현 시스템 (Escherichia coli 발현 시스템, Pichia 효모 발현 시스템, 곤충 세포 발현 시스템, CHO 세포 발현 시스템, HEK293 세포 발현 시스템, 밀 생식 세포가없는 합성 시스템)을 GST- 태그 융합 단백질 A 및 그의 돌연변이 체를 발현하는데 사용 하였다. 표적 단백질은 Pichia 효모 발현 시스템, CHO 세포 발현 시스템 및 HEK293 세포 발현 시스템에서 숙주-유래 프로테아제에 의해 절단되었지만, 전장 GST- 태그 된 융합 단백질은 대장균 발현 시스템, 곤충 세포 발현 시스템 및 밀 생식 세포가없는 합성 시스템에서 수득되었다. 단백질 발현의 양에 기초하여, 대장균 발현 시스템 이이 단백질에 가장 적합하다는 것이 밝혀졌다.

대장균은 표적 단백질의 서열을 그의 태그와 통합하는 플라스미드를 사용하여 변형되었고, 발현 배양은 1 L.의 배양 부피에서 IPTG에 첨가되었고, 발현 배양 조건을 16 ℃에서 수행 하였다. 생성 된 박테리아 세포를 초음파 처리에 의해 파괴하여 상청액을 수집 한 다음 금속 킬레이트 컬럼을 사용하여 정제 한 다음 SuperDEX 75를 사용하여 크기 배제 크로마토 그래피 (SEC)에 의해 최종 정제 하였다.
결과적으로, 수십 개의 mg의 표적 단백질이 얻어졌다. 또한, SDS-PAGE를 사용하여 SEC의 용리 된 분율의 분석은 표적 단백질 이외의 밴드가 검출되지 않았으며, 이는 표적 단백질이 고순도로 정제 될 수 있음을 나타낸다.

DNA 메틸화 정량화 시스템은 메틸화에 민감한 제한 효소 및 실시간 PCR (QPCR) 방법을 사용하여 구성되었다. DNA 영역을 평가하기 위해 실시간 PCR을 사용하여 정량적 시스템을 확립하고, 제한 효소에 대한 처리 시간을 조사 하였다. 또한, 동일한 플레이트에서 PCR의 변화 범위, PCR의 재현성은 별도로 수행되었으며, DNA의 검출 한계를 평가 하였다.

렌티 바이러스 입자는 표적 유전자에 대한 shRNA를 함유하는 2 개의 플라스미드 및 하나의 대조군 shRNA를 함유하는 하나의 플라스미드를 사용하여 제조 하였다. 제조 된 3 가지 유형의 렌티 바이러스는 시험 수축에 의해 기증 된 세포에 감염되었고, 3 가지 유형의 표적 유전자에 대한 녹다운 세포가 생성되었다.

80 년대 리보솜은 자당 밀도 구배 원심 분리를 사용하여 인간 배양 세포로부터 분리되었다.

고 처리량 스크리닝에 사용 된 약 200 μg의 표지 된 RNA를 시험 관내 전사 반응에 의해 제조하고, 제출하기 전에 지정된 용량으로 냉동 및 저장된 저장 하였다. 시험 시스템의 적성은 대조군 연구 결과 (양성 대조군, 음성 대조군)에 의해 결정되었다. 표지 된 RNA의 정제 정도는 전기 영동 분석 및 간단한 분해 활성 분석에 의해 확인되었다.

물리 화학 제품을위한 원료의 제조 공정 동안 동물 성분을 혼합 할 수있는 가능성이 있기 때문에, 원료에 동물 유래 성분을 포함시키는 것이 평가되었다.
원료 추출물을 준비하고, 추출물 중 소와 돼지 CCL2를 ELISA에 의해 검출 하였다.
각각의 원료 시편에 대해 추출물을 n = 4로 제조하고, ELISA를 각 추출물에 대해 n = 3으로 수행하였고, 각 CCL2 농도가 검출의 하한 한계 미만임을 확인 하였다.
측정 데이터는 보고서에서 편집되었으며 소 또는 돼지 CCL2가 원료에 오염되지 않았다고보고했습니다.

우리는 고객의 실험 데이터를 기반으로 서류를 제출하기위한 그림을 만들었습니다.
・ 원본 그림 (네트워크 다이어그램)은 고객이 지정한 종이 자료를 사용하여 그려졌습니다.
・ 약 1,000 개의 약물 관리 데이터 (2 개의 매개 변수)가 색상 및 크기로 표현되었습니다.
・ 작업은 r 언어를 포함하는 오픈 소스 소프트웨어를 사용하여 수행되었습니다.
・ 제안 된 "재료 및 방법"

분석 방법을 조사하고 HPLC/UV 분석으로 측정했습니다.

소수성 점수는 단백질의 아미노산 서열 정보로부터 계산되었고, 단백질이 소수성 상호 작용 크로마토 그래피를받을 때 용리 시간을 예측하기 위해이를 사용하기 위해 방법을 조사하고 조사 하였다.

우리는 원활한 캡슐의 제조 장비, 제조 방법 및 사용에 대한 특허 정보를 수집하고 원활한 캡슐의 시장 규모를 조사했습니다.

계약자의 종자 바카라 안전 사이트을 생물 지적으로 전환시키는 것에 대한 조사의 일환으로, 우리는 STEM 세포의 상업적 생산 바카라 안전 사이트과 지적 재산권을 조사했습니다.

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특허 및 문헌 조사는 Elastin을 사용한 압력 궤양 드레싱에 대한 연구 및 제조 결과에 대해 수행되었습니다.

화학적으로 합성 된 멸균 된 물에 대한 첨가제 요약 준비를 지원합니다.

우리는 겨드랑이 전문가 목록 (축 방향 냄새)과 전문가가 저자 인 문헌을 검토했습니다.

여과 후 용액에 함유 된 미세 입자를 계산하기위한 방법 및 장치에 대한 문헌 조사가 수행되었다.

디스플레이에 사용 된 필름 유형에 대한 특허 조사가 수행되었습니다. 또한, 필름이 계약자의 제품 라인업에 사용 된 제품을 결정하기 위해 분류가 수행되었습니다.

우리는 근적외선 흡수 파장, 가시 광선 투과율 및 내열 온도의 조건을 충족 할 수있는 재료에 대한 문헌 및 특허를 조사했습니다.

상업적 분석 열 및 분석 프로토콜을 조사했습니다.

표적 유전자의 발현을 생쥐로 억제 할 수있는 20 가지 유형의 인공 핵산을 투여 한 후, 표적 기관에서 표적 유전자의 발현을 실시간 PCR (qPCR)에 의해 분석하여 발현을 억제하는 능력을 평가 하였다. 또한, 내약성은 혈청 ALT, AST 및 ALP 농도에 기초하여 평가되었다.

배양 된 세포에서 충분한 녹다운 효과를 나타내는 두 가지 유형의 인공 핵산을 상이한 용량으로 마우스에 투여하였고, 표적 기관에서 표적 유전자의 녹다운 효율은 실시간 PCR (qPCR) 및 표적 유전자와 관련된 물질의 양에 의해 평가되었다. 또한, 내약성은 혈액 ALT, AST 및 ALP에 의해 평가되었다.

돼지 피부에서 피하 지방을 제거한 후, 제품을 전기 피부를 사용하여 특정 두께로 처리하고 제출했습니다.

​​수술 장비의 손상은 동물 실험을 통해 평가되었습니다. 쥐 췌장의 일부는 동일한 사용이지만 다른 제조사와 모델로 수술 장비를 사용하여 제거되었습니다. 이어서, 복강 내 아밀라제 활성을 시간에 따른 측정하고 수술로 인한 손상을 평가 하였다.

감미제를 첨가하여 약을 복용 할 때 쓴 맛을 보이는 약물을 더 쉽게 마실 수 있도록하기 때문에 쥐를 사용한 미묘한 테스트로 추가 비율을 평가했습니다.